La capacità della molecola di ossigeno di legame, con le proteine dell'eme, è ciò che fa la differenza in entrambe le molecole. L'emoglobina è chiamata emoproteina tetramericana, mentre la mioglobina è chiamata proteina monomerica. L'emoglobina si trova sistematicamente in tutto il corpo, mentre la mioglobina si trova solo nei tessuti muscolari.
L'emoglobina è composta da proteine e gruppi protesici ed è ben nota per il trasporto di pigmenti di ossigeno. È la parte più vitale per sostenere la vita in quanto funziona nel trasporto di ossigeno e anidride carbonica in tutto il corpo.
La mioglobina funziona solo per le cellule muscolari, ricevendo ossigeno dall'RBC e trasportandolo ulteriormente in un organello mitocondriale di cellule muscolari. Successivamente, questo ossigeno viene utilizzato per la respirazione cellulare per creare energia. In questo articolo considereremo i punti notevoli che differenziano l'emoglobina e la mioglobina.
Tabella di confronto
| Base per il confronto | Emoglobina | Mioglobina |
|---|---|---|
| Numero di catene | L'emoglobina ha 4 catene di due diversi tipi: alfa e beta, delta, gamma o epsilon (a seconda del tipo di emoglobina). | Contiene singole catene polipeptidiche. |
| Tipo di struttura | Un tetramero. | Un monomero. |
| lega | Associa CO2, CO, NO, O2 e H +. | Si lega a O2, strettamente e saldamente. |
| La loro presenza | Sistemicamente in tutto il corpo. | Nelle cellule muscolari. |
| Tipi di curve | Curva di legame sigmoideo. | Curva iperbolica. |
| Conosciuto anche come | Hb. | Mb. |
| Ruolo | L'emoglobina viene trasportata insieme al sangue in tutto il corpo e trasporta ossigeno. | La mioglobina fornisce ossigeno solo ai muscoli, il che è utile durante la fame di ossigeno. |
| Concentrazione nel sangue | Alto in RBC. | Basso. |
Definizione di emoglobina
L'emoglobina è la molecola proteica dell'eme presente nei globuli rossi, che trasporta l'ossigeno dai polmoni al tessuto corporeo e restituisce l'anidride carbonica dal tessuto ai polmoni.
L'emoglobina ha meno affinità per il legame dell'ossigeno e la sua concentrazione è più alta nei globuli rossi (globuli rossi). Quindi, quando l'ossigeno si lega alla prima subunità dell'emoglobina, si trasforma nella struttura quaternaria della proteina e facilita così il legame di altre molecole.
Dovrebbe esserci un livello standard di Hb presente nel proprio corpo, che può variare ampiamente a seconda dell'età e del sesso della persona. L'anemia è la condizione in cui il livello di Hb o dei globuli rossi presenti nel sangue scende.
Struttura dell'emoglobina
L'emoglobina contiene un gruppo di eme che è una proteina e trattenuto in modo non ovvio . La differenza sta nella parte globinica che ha la diversa disposizione degli aminoacidi in diversi animali.
' Heme ' è il ferro centrale, collegato con quattro anelli a pirrolo. Il ferro ha la forma di uno ione ferrico, mentre gli anelli pirrolici sono fissati da ponti di metilene.
Globin - la parte proteica, è un dimero dell'eterodimero (alfa-beta), il che significa che sono collegate quattro molecole di proteine in cui possono essere presenti due catene alfa globulina e altre due possono essere catene beta, delta, gamma o epsilon-globulina che dipendono dal tipo di emoglobina. Questa catena di globuline contiene un composto "porfirinico" che contiene ferro.
L'emoglobina (esseri umani) è costituita da due subunità alfa e due beta in cui ciascuna subunità alfa ha 144 residui e la subunità beta ha 146 residui. Aiuta nel trasporto di ossigeno in tutto il corpo.
Importanza dell'emoglobina
- Dona colore al sangue.
- L'emoglobina agisce come vettore per trasportare ossigeno e anidride carbonica.
- Svolge un ruolo nel metabolismo degli eritrociti.
- Agiscono come cataboliti fisiologici attivi.
- Aiuta a mantenere il pH.
Tipi di emoglobina
- Emoglobina A1 (Hb-A1).
- Emoglobina A2 (Hb-A2).
- Emoglobina A3 (Hb-A3).
- Emoglobina embrionale.
- Emoglobina glicosilata.
- Emoglobina fetale (Hb-A1).
Definizione di mioglobina
La mioglobina è un tipo di proteine eme, che funge da sito di stoccaggio intracellulare per l'ossigeno. Durante la privazione dell'ossigeno, l'ossigeno legato chiamato ossimoglobina viene rilasciato dalla sua forma legata e ulteriormente utilizzato per altri scopi metabolici.
Poiché la mioglobina ha una struttura terziaria, che è facilmente solubile in acqua, in cui i suoi caratteri che sono esposti sulla superficie delle molecole sono idrofili mentre quelle molecole che sono imballate all'interno della molecola sono di natura idrofobica. Come già discusso, è una proteina monomerica con un peso molecolare di 16.700, che è un quarto di quello dell'emoglobina.
Struttura della mioglobina
È costituita da regioni non elicoidali, da A a H, che sono eliche alfa destrorse e 8 in numero. Sebbene la struttura della mioglobina sia simile a quella dell'emoglobina.
La mioglobina ha anche la proteina chiamata eme, che contiene ferro e dà colore rosso e marrone alle proteine. Esiste nella struttura secondaria delle proteine con una catena lineare di aminoacidi. Contiene una subunità di eliche alfa e fogli beta e presenza di legame idrogeno ne hanno segnato la stabilizzazione.
La mioglobina aiuta nel trasporto e nella conservazione dell'ossigeno nelle cellule muscolari, il che aiuta durante il funzionamento dei muscoli fornendo energia. Il legame dell'ossigeno è più stretto con la mioglobina perché il sangue venoso si combina più saldamente dell'emoglobina.
La mioglobina si trova principalmente nei muscoli, utile per gli organismi durante la carenza di ossigeno. Le balene e le foche contengono un'alta quantità di mioglobina. L'efficienza nel fornire ossigeno è inferiore rispetto a quella dell'emoglobina.
Importanza della mioglobina
- La mioglobina ha una forte affinità per il legame con l'ossigeno, che lo rende in grado di immagazzinarlo efficacemente nei muscoli.
- Aiuta il corpo alla situazione di fame di ossigeno, soprattutto nella situazione anaerobica.
- Trasporta ossigeno alle cellule muscolari.
- Inoltre, aiuta a regolare la temperatura corporea.
Differenze chiave tra emoglobina e mioglobina
Entrambe le molecole hanno capacità di legame all'ossigeno, come discusso sopra, di seguito sono riportate le differenze chiave.
- L'emoglobina ha quattro catene di due diversi tipi: alfa e beta, gamma o epsilon (a seconda del tipo di emoglobina) e forma una struttura di tetramero, mentre la mioglobina contiene una singola catena polipeptidica chiamata un monomero, sebbene entrambi abbiano lo ione centrale come ferro e ligando di legame come ossigeno.
- L'emoglobina si lega con O2, CO2, CO, NO, BPH e H +, mentre la mioglobina si lega solo con O2.
- Fornisce emoglobina insieme a sangue sistemicamente in tutto il corpo mentre la mioglobina fornisce ossigeno solo ai muscoli .
- L'emoglobina, nota anche come Hb, è presente in quantità maggiore nei globuli rossi rispetto alla mioglobina, nota anche come Mb .
- L'emoglobina viene trasportata insieme al sangue in tutte le parti del corpo, inoltre aiuta a trasportare ossigeno; La mioglobina fornisce ossigeno ai muscoli solo che è utile quando c'è molto fabbisogno di ossigeno da parte del sangue.
Somiglianze
Entrambi contengono proteine contenenti ferro come metallo centrale.
Entrambi sono proteine globulari.
Entrambi hanno il ligando come ossigeno (O2).
Conclusione
Quindi possiamo dire che l'emoglobina e la mioglobina sono ugualmente e fisiologicamente importanti, a causa della loro capacità di legare l'ossigeno. Queste furono le prime molecole la cui struttura tridimensionale fu scoperta attraverso la cristallografia a raggi X. Anomalie nei componenti possono portare a gravi malattie e disturbi.
L'emoglobina e la mioglobina differiscono nelle affinità di legame con l'ossigeno. Ma il loro ione metallico centrale è lo stesso, insieme alle stesse molecole leganti il ligando. Entrambi sono importanti per il corpo, poiché, senza di loro, non si può immaginare la vita
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